¿Qué mantiene a los péptidos electrónicos? Una estructura plegada, según un nuevo estudio procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias.
El transporte de electrones, el proceso de generación de energía dentro de las células vivas que permite la fotosíntesis y la respiración, se mejora en los péptidos con una estructura plegada y colapsada. Investigadores interdisciplinarios del Instituto Beckman de Ciencia y Tecnología Avanzadas combinaron experimentos de una sola molécula, simulaciones de dinámica molecular y mecánica cuántica para validar sus hallazgos.
“Este descubrimiento proporciona una nueva comprensión de cómo los electrones fluyen a través de los péptidos, al tiempo que proporciona nuevas vías para diseñar y desarrollar dispositivos electrónicos moleculares más eficientes”, dijo el investigador principal Charles Schroeder, profesor de Economía James en el Departamento de Ciencia e Ingeniería de Materiales de la Universidad. de Urbana-Champaign, Illinois.
Las proteínas están presentes en todas las células vivas y son parte integral de funciones celulares como la fotosíntesis, la respiración (ingresar oxígeno y emitir dióxido de carbono) y la contracción muscular.
Químicamente, las proteínas son largas secuencias de aminoácidos unidos como luces navideñas, con diferentes colores que representan diferentes aminoácidos como el triptófano y la glutamina.
En la forma más simple (su estructura primaria) de una proteína, la cadena de aminoácidos es plana. Pero los aminoácidos tienden a mezclarse; Cuando interactúan entre sí, las cuerdas se enredan, provocando un colapso estructural conocido como plegamiento de proteínas (o estructura secundaria).
Los investigadores preguntaron cómo la estructura de la proteína afecta su capacidad para conducir electricidad, una pregunta que la literatura existente no responde claramente.
Rajarshi “Riju” Samajdar, un estudiante de posgrado del grupo de Schroeder, ha estado probando pacientemente este problema de proteínas, una molécula a la vez. Pero Samajdar no se fijaba en las proteínas en absoluto. En cambio, se centró en los péptidos, fragmentos de proteínas con fracciones de aminoácidos. Para este estudio, Samajdar utilizó péptidos con aproximadamente cuatro o cinco aminoácidos, lo que permitió realizar observaciones más granulares, dijo.
Samajdar vio algo sorprendente: los péptidos desplegados con una estructura primaria parecían ser portadores de energía menos eficientes que sus homólogos plegados con una estructura secundaria. Las marcadas diferencias en el comportamiento del péptido en cada estado despertaron su curiosidad.
“Los péptidos son muy flexibles. Estábamos interesados en comprender cómo cambian las propiedades de conducción a medida que se estira y cómo los péptidos pasan de una estructura secundaria plegada a una conformación extendida. Curiosamente, vi un salto distinto entre estas dos estructuras, con diferentes propiedades electrónicas en cada una. ”, dijo Samajdar.
Para verificar sus observaciones, el sociólogo investigador Beckman, profesor y bioquímico J. Woodland se reunió con Moeen Meighuni, un asistente de investigación graduado que trabaja con el presidente de Hastings, Emad Tajkhorshid.
El equipo simuló el comportamiento conformacional del péptido con modelos informáticos, confirmando los nerviosos cambios estructurales que observó Samajdar. Sin dejar piedra científica sin remover, los investigadores trabajaron con Martin Mosquera, profesor asistente de química en la Universidad Estatal de Montana, y Nicholas Jackson, investigador de Beckman y profesor asistente de química en Illinois, utilizando cálculos de mecánica cuántica para confirmar que los dos están separados. De hecho, la estructura estaba asociada con cambios en la conductividad.
“Creemos que nuestro enfoque que combina el modelado estructural con experimentos de una sola molécula, la dinámica molecular y la mecánica cuántica es un enfoque muy poderoso para comprender la electrónica molecular”, dijo Samajdar. “Podríamos haber pasado directamente a la cuántica, pero no lo hicimos. La pieza de simulación por ordenador nos permitió estudiar todo el espacio conformacional del péptido”.
Los resultados triplemente verificados por los investigadores indican que los péptidos con una estructura secundaria plegada conducen la electricidad mejor que los péptidos con una estructura primaria abierta. La estructura secundaria específica que observaron produjo una forma llamada 310 Hélice
Debido a que este trabajo se realizó con péptidos, los resultados se prestan a una mayor comprensión del transporte de electrones en proteínas y otras biomoléculas más grandes y complejas, lo que apunta a aplicaciones para semiconductores como dispositivos electrónicos moleculares que funcionan cambiando entre dos estructuras distintas.